ATP sentaz

Here nagîvasyonêHere lêgerînê

ATP sentaz enzîmêk aloz e, ji binebeşên kompleksên proteînî pêk tê.

ATP sentaz (bi înglîzî: ATP synthase) enzîmêk aloz e ko ji binebeşên kompleksên proteînî pêk tê û ji bo çêkirina ATP-yê gradyana protonan bi kar tîne. ^[1]

Di xaneyên navikrasteqîn de di nav parzûna navî ya mîtokondriyê de an jî di xaneyên navikseretayî de di nav parzûna xaneyê de ATP sentaz cih digirin.^[2] Herwisa parzûna tîlakoîd a kloroplastan jî ATP sentaz lixwe digirin û bi fotosentezê, di çêkirina ATP-yê de bi kar tînin.^[3]

Proton molekula ATP sentazê wekî cogek bi kar tînin.^[4] Gradyana karokîmyayî ji bo herika protonan enerjiya hêza handerê protonan dabîn dike. Proton bi alîkariya hêza handerê protonan (bi înglîzî: proton-motive force) di nav ATP sentazê de ji valahiya navbera parzûnan derbasî matrîksê dibin. Di vê gavê de ATP tê çêkirin.^[5]

Bo çêkirina ATP-yê gava yekem, girêdana ADP û P_i bi ATP sentazê ve ye. Piştê girêdanê, protonên di navbera valahiya parzûnan, ji ber gradyana karokîmyayî di nav ATP sentazê de ber bi matrîksê ve diherikin. Di vê gavê de enerjiya kînetîk a ji protonan serbest dimîne, ji bo girêdana ADP û P_i tê bikaranîn û ATP tê çêkirin.^[6]

Pêkhateya ATP sentazê

ATP sentaz enzîmek gir û aloz e (kompleks). Di pêkhateya ATP sentazê de bi qasî 20 corên binebeş an jî firepeptîdên cuda hene.^[7]

ATP sentaz ji du beşen serekî pêk tê; F_O, F₁. (di înglîzî de F = fraction; bi wateya beş, kert, parçe tê bikaranîn).Ev herdu beş jî ji gelek binebeşan pêk tên.

Di xaneyên navikrasteqîn de beşa F₁ di nav matrîksa mîtokondriyê de, an jî di sitromaya kloroplastê de cih digire. Di xaneyên navikseretayî de ev beş di nav sîtoplazmayê de dirêj dibe.

Li herdu aliyên parzûnê de hebûna cudahiya xestiya protonan (H⁺), bo ATP sentazê çavkaniya enerjiyê yê.

Beşa F₁ ji pênc cor zincîrên firepeptîd (polîpeptîd) pêk tê; 3 alfa(α), 3 beta(β), 1 gama (γ), 1 delta(δ) û 1 epsîlon(ε). Piraniya F1-ê ji xelekek şeşparçeyî (bi înglîzî: hexameric ring) pêk tê. Di xeleka şeşparçeyî de şeş binebeş; sê alfa û sê beta cih digire. Rêza binebeşan di xelekê de bi şêweyê alfa-beta-alfa-beta-alfa-beta ye.^[8] Bi şeweyê fosforîlasyona oksîdatîv, çêkirina ATP di F₁ de rû dide. Di beşa F₁ de binebeşên beta, rûyê çalak a enzîma ATP sentazê ne.

Beşa F_O di nav parzûnê de cih digire û dijav e (bi înglîzî: hydrophobic). Di F_O-yê de tîpa O hestiyariya bo olîgomîsîn(bi înglîzî: oligomycin) destnîşan dike.^[9] Ango bi kurtasî beşa Fo ya ATP sentaz li dij olîgomîsînê hestiyarî nîşan dike. Olîgomîsîn corek dijezindî (antîbiyotîk) ye. Heke olîgomîsîn bi beşa F_O ya ATP sentaza mîtokondiyê ve were girêdan, rê li ber herika protonan digire û çêbûna ATP-yê radiwstîne.

Coga protonan di F_O-yê de ye. Cog wekî xeleka C (bi înglîzî: C ring) tê navkirin û ji 8 heta 15 binebeşên di nav parzûnê de veşartî pêk tê.^[8] Gava di nav F_O de proton diherikin, F_O wekî motorek dizivire û di F₁-ê de çêkirina ATP-yê han dike.^[10]

Erkê ATP sentazê

Bi eslê xwe de ATP sentaz dişibe pompeya îyonan, lê xebata ATP sentaz pêçewaneyê xebata pompeya îyonan e. Pompeya îyonan ji bo guhaztina îyonan ATP bi kar tînin, ATP sentaz bi guhaztina îyonên hîdrojenê (H⁺), ATP çêdikin.^[2]

Li herdu aliyên parzûnê de hebûna cudahiya xestiya protonan (H⁺), bo ATP sentazê çavkaniya enerjiyê yê. Ev pêvajoya ko enerjiya bi şeweyê gradyana îyonên hîdrojenê li seranserê parzûnê de hatiye embarkirin ji bo çêkirina ATP tê bikaranîn, wekî kemîozmoz tê navkirin.^[2]

Ji ber berhevbûna protonan, di valahiya navbera parzûnan de gradyana karokîmyayî ava dibe. Di vê qonaxê de proton xwediyê enerjiya potansiyel in. Çawa ko tîrbuna elektrîkê bi enerjiya kînetîk a avê dizivire û enerjiya kînetîk a ji herika avê diguherîne enerjiya elektrîkê, bi heman awayê gava proton di nav ATP sentazê de diherikin û derbasî matrîksê dibin, enerjiya potensiyel a protonan jî diguhere bo enerjiya kînetîk.^[11] Enerjiya kînetîk a ji aliyê protonan ve tê berdan, di ATP sentaz de ji bo çêkirina ATP-yê tê bikaranîn û bi şeweyê enerjiya potensiyel a kîmyayî di bendên ATP-yê de tê embarkirin.^[12]

Dîroka keşfa ATP sentazê

1937 – Herman Kalckar (Danmark) destnîşan kir ko pêwendiya ATP sentaz bi henaseya xaneyê heye.

1961 – Zindekîmyagerê amerikî Ephraim Racker beşa F₁ a ATP sentazê ji molekulê cihê (îzole) kir.

1961 – Peter Mitchell (Keyaniya Yekbûyî) da nîşankirin ko henaseya xaneyê rê li ber guhertina xestiya îyonên hîdrojenê (pH) yên aliyê navî û derveyî parzûna mîtokondriyê ve dike.(Hîpoteza kemîozmoz).

1964 – Paul D.Boyer zîndekîmyagerê amerîkî pêşniyaz kir ko bi guherînên di pêkhateya ATP sentazê de, ATP tê çêkirin.

1973 – Paul D.Boyer kefş kir ko di ATP sentazê de, di pêvajoya çêkirina ATP-yê de, ji bo berdana ATP-yê û girêdana ADP û P_i pêdivî bi enerjiyê heye.

1981 – John E. Walker (Keyaniya Yekbûyî) li ser zincîra ADN-yê de rêzeya genên bo proteîna ATP sentazê diyar kir.

1994 – Ji aliyê John E. Walker û hevkarên wî ve pêkhateya beşa F₁ a ATP sentazê hat aşkerekirin.

1996-1997 – Bi xebatên di warê kîmyayê, bi bikaranîna mîkroskopê û bi xebatên bi spektroskopîyê, hat piştraskirin ko di dema çêkirin û hilweşandina ATP-yê de beşên ATP sentaz dizivire.^[13]

Girêdana derve

• Ferhenga Biyolojiyê

Çavkanî

1. ^ Guo H, Suzuki T, Rubinstein JL. Structure of a bacterial ATP synthase. Elife. 2019 Feb 6;8:e43128. doi: 10.7554/eLife.43128. PMID: 30724163; PMCID: PMC6377231
2. ^ ^{Jump up to:a b c} Reece, Jane B. Campbell Biology : Jane B. Reece ... [et Al.]. 9th ed., Boston, Ma, Benjamin Cummings, 2011.
3. ^ Rittner, Don, and Timothy Lee McCabe. Encyclopedia Of Biology. Facts On File, 2004.
4. ^ Cullen, K. E. (2009).Encyclopedia of Life Science. Newyork: Facts On File, Inc
5. ^ Berk, A., Kaiser, C. A., Lodish, H., Amon, A., Ploegh, H., Bretscher, A., & Krieger, M. (2005). Molecular Cell Biology (5th ed.). CA.
6. ^ Kornberg, Hans. "metabolism". Encyclopedia Britannica, 25 Jun. 2024, [1]. Accessed 28 June 2024.
7. ^ Xu T, Pagadala V, Mueller DM. Understanding structure, function, and mutations in the mitochondrial ATP synthase. Microb Cell. 2015 Apr 1;2(4):105-125. doi: 10.15698/mic2015.04.197. PMID: 25938092; PMCID: PMC4415626.
8. ^ ^{Jump up to:a b} Tymoczko, J.L., Berg, J.M. and Lubert Stryer (2015) Biochemistry, a short course. New York: W.H. Freeman & Company, A Macmillan Education Imprint.
9. ^ David L. NelsonMichael M. Cox(2013). Lehninger Principles of Biochemistry. : W. H. FREEMAN AND COMPANY • New York ISBN-13: 978-1-4641-0962-1
10. ^ Murray, G., Murray, J., Granner, & MAYES. (2003). Harper's Biochemistry Illustrated (26th ed.). McGraw-Hill.
11. ^ Simon, E. J., Dickey, J.L., Reece, J. B., & Burton, R. A. (2018).Campbell Essential Biology with Physiology (6th ed.). Newyork, United States: Pearson.
12. ^ Brooker, R., Widmaier, E., Graham, L., & Stiling, P. (2017). Biology (4th ed.).
13. ^ History Nobel Prize.org. Nobel Prize Outreach AB 2024. Sun. 30 Jun 2024. [2]